ペプチド基質は、酵素活性アッセイ、創薬、プロテオミクスなど、さまざまな生化学的および生物学的研究分野で重要な役割を果たします。ペプチド基質の修飾は、しばしばその安定性、特異性、および機能を強化するために実行されます。ペプチド基質サプライヤーとして、私はペプチド基質の一般的な修飾に精通していることに精通しています。これについては、このブログで詳しく説明します。
1。N -Terminusでの化学修飾
ペプチドのN-末端は、修飾の最も一般的な部位の1つです。最も単純で最も一般的な修飾の1つは、アセチル化です。アセチル化には、N-末端アミノ基にアセチル基を添加することが含まれます。この変更にはいくつかの利点があります。第一に、ペプチドは、n-末端からペプチドを切断する酵素であるアミノペプチダーゼによる分解から保護できます。たとえば、in vitro細胞培養実験では、アセチル化ペプチド基質はより安定しており、より長い期間その完全性を維持し、より信頼性の高い実験結果を確保します。
もう1つの重要なN-末端変更は、蛍光または発色群の追加です。フルオレセインイソチオシアン酸（FITC）やローダミンなどの蛍光ラベルは、N-末端に付着できます。これらの標識ペプチドは、蛍光ベースの酵素活性アッセイで広く使用されています。酵素がペプチド基質に作用すると、蛍光シグナルが変化し、酵素反応の実際の監視が可能になります。たとえば、プロテアーゼ活性アッセイでは、FITC-標識ペプチド基質を使用して、蛍光強度の変化を経時的に検出することにより、プロテアーゼ活性を測定できます。
2。C -Terminusでの化学修飾
n -末端と同様に、ペプチドのc-末端も修飾の標的です。アミデーションは一般的なC末端の変更です。 C-末端カルボキシル基をアミド基に置き換えることにより、ペプチドはC-末端からペプチドを切断するカルボキシペプチダーゼにより耐性になります。中身ペプチドは、多くの場合、生物学的系でより安定しており、薬物動態特性を改善する可能性があります。
さらに、C -Terminusは、特定のアプリケーションのためにさまざまな機能グループで変更できます。たとえば、C -Terminusでのビオチン基の付着により、ペプチドの容易な精製と検出が可能になります。ビオチン化ペプチドは、タンパク質とペプチド相互作用研究の一般的な技術であるストレプトアビジン - コーティングされたビーズを使用して捕獲できます。これにより、研究者は相互作用するタンパク質を高い特異性で分離および分析することができます。
3。サイド - チェーンの変更
ペプチド基質中のアミノ酸の鎖も修飾することができます。最もよく知られている側面の鎖の修正の1つは、リン酸化です。リン酸化は、セリン、スレオニン、またはチロシン残基のヒドロキシル基で発生します。リン酸化ペプチドは、プロテインキナーゼとホスファターゼの研究に不可欠です。プロテインキナーゼは、タンパク質の特定のアミノ酸残基にリン酸基を加え、ホスファターゼはそれらを除去します。リン酸化ペプチド基質を使用することにより、研究者はこれらの酵素の活性を測定し、リン酸化に関与するシグナル伝達経路を研究することができます。
別のタイプのサイド - チェーン修正は、不自然なアミノ酸の導入です。不自然なアミノ酸は、天然アミノ酸には見られないユニークな化学的および物理的特性を持つことができます。たとえば、一部の不自然なアミノ酸を使用して、特定の化学反応性を導入したり、ポストポストの翻訳修正を模倣したりできます。不自然なアミノ酸をペプチド基質に組み込むと、用途の範囲を拡大し、さまざまなアッセイでペプチドの性能を向上させることができます。
4。クロス - 変更のリンク
Cross-リンク修飾は、2つ以上のペプチド分子を結び付けたり、ペプチドをタンパク質や核酸などの他の分子にリンクするために使用されます。ホモバイセクタルクロス - リンカーは、一般に、異なるペプチドまたは分子で2つの同一の官能基をリンクするために使用されます。たとえば、Disuccinimidyl suberate（DSS）は、ペプチド上の一次アミンと反応できる同性機能のクロスリンカーです。このクロス - リンクは、タンパク質 - ペプチド相互作用を研究したり、ペプチドベースのポリマーを作成したりするために使用できます。
一方、ヘテロ依存症のクロス - リンカーには2つの異なる反応グループがあり、異なるタイプの分子の特定のリンケージを可能にします。たとえば、アミン - 反応群とスルフヒドリルとのクロスリンカーを使用して、ペプチドを遊離スルフヒドリル基を持つタンパク質と結合させることができます。クロス - リンク修正を使用して、薬物送達と標的療法に潜在的な用途があるペプチドコンジュゲートを作成することもできます。
5。修飾ペプチド基質の例
幅広い修飾ペプチド基質を提供しています。例えば、Mu-val-hph-fmk特定の修飾を伴うペプチド基質です。カスパーゼ活性アッセイで使用するために設計されています。このペプチド基質の修飾により、カスパーゼに対する特異性が向上し、カスパーゼ活性の正確な測定が可能になります。
z-val-phe-cho別の重要なペプチド基質です。カルパイン阻害剤ペプチド基質です。このペプチドの修飾により、多くの生理学的および病理学的プロセスに関与する重要なプロテアーゼであるカルパインの強力な阻害剤になります。このペプチド基質を使用することにより、研究者はさまざまな生物系におけるカルパインの役割を研究し、カルパインを標的とする潜在的な薬物を開発できます。
カルパイン阻害剤XIカタログの貴重な製品でもあります。カルパインの非常に効果的な阻害剤となる特定の修飾があります。このペプチド基質は、in vitroおよびin vivo研究で使用して、カルパインの機能を調査し、関連する疾患のカルパインの治療戦略を開発することができます。
6。研究と産業における修飾ペプチド基質の重要性
修飾されたペプチド基質は、研究と産業の両方で非常に重要です。研究分野では、それらは酵素機能、タンパク質 - タンパク質相互作用、シグナル伝達経路を研究するための不可欠なツールです。たとえば、がん研究では、修飾されたペプチド基質を使用して、腫瘍の浸潤と転移に関与するプロテアーゼの活性を研究することができます。これらのプロテアーゼの役割を理解することにより、研究者は新しい抗がん薬を開発できます。
製薬産業では、修正されたペプチド基質が創薬と発達に使用されています。それらは、新薬の開発のためのリード化合物として、または潜在的な薬物候補のスクリーニングのプローブとして使用できます。たとえば、疾患を特異的に阻害できる修飾ペプチド基質 - 関連酵素をさらに最適化して、より強力で選択的な薬物を開発できます。
7。結論と行動への呼びかけ
結論として、ペプチド基質の一般的な修飾には、N-末端、C-端子、側鎖、およびクロスリンク修正が含まれます。これらの修正は、ペプチド基質の安定性、特異性、および機能性を高め、さまざまな研究および産業用途で不可欠なツールにします。ペプチド基質のサプライヤーとして、当社はお客様の多様なニーズを満たすために、高品質の改変ペプチド基質を提供することに取り組んでいます。
ペプチド基質に興味がある場合、またはペプチド修飾について質問がある場合は、詳細な議論と調達についてお気軽にお問い合わせください。私たちは、あなたの研究または産業プロジェクトに最適なペプチド基質を見つけるのを手伝ってくれます。
参照
- クレイトン、TE（1993）。タンパク質：構造と分子原理。 WH Freeman and Company。
- Nelson、DL、およびCox、MM（2008）。 Lehingerの生化学の原則。 WH Freeman and Company。
- ウォーカー、JM（2002）。プロテインプロトコルハンドブック。 Humana Press。